Termodinamicamente ou Cineticamente?

Alguém mais versado na física (ou na biofísica) pode perguntar:

Por que a preocupação na bioquímica é com reações termodinamicamente favoráveis mais do que cineticamente favoráveis?

Basicamente porque quando se estuda alguma reação com impedimento cinético (temperatura ou pressão insuficientes para que uma reação efetivamente possa ocorrer, por exemplo) ela ou não ocorrerá ou ocorrerá muito lentamente, mesmo com o possível grande impulso dado pela ação enzimática.

Reações em que se avalia a possibilidade termodinâmica devem, sim, acontecer, mesmo que com probabilidades muito diferentes entre umas e outras. Por que? Justamente porque se assume que nestas reações não existem dificuldades cinéticas que as inviabilizariam.

Quando se fala no conceito de energia de ativação, normalmente se está falando de algum "empurrãozinho" (viável) para que os reagentes da reação possam chegar aos produtos. Esta energia vence alguma(s) pequena(s) (possível(eis)) barreira(s) cinética(s), chamada(s) estado(s) de transição, existente(s).

Para os estudos das reações bioquímicas habituais, se assume que as possíveis variáveis (pressão, temperatura, volume e número de particulas) envolvidas estejam constantes (sem a variação). Por isso, o que "resta" de preocupação é de ordem termodinâmica apenas, ou seja, se as reações efetivamente terão chance de acontecer "apenas" pela estabilidade maior dos produtos em relação aos reagentes (quase sempre com uma grande "forçinha" das enzimas!). É isso, então, o que é medido pela variação da energia livre de Gibbs.