Inibidor Não-Competitivo

Sobre o inibidor competitivo você já sabe: dois corpos não podem ocupar o mesmo espaço (dois substratos "brigando" pelo mesmo sítio ativo).

Na inibição não-competitiva há lugares diferentes (sítios) para diferentes substratos (os substratos não competem entre si), ou para o substrato e o seu inibidor.

Qual o problema, então?

A presença de um determinado substrato em outro sítio que não o do substrato "original" faz com que a enzima trabalhe menos para este último, normalmente pela alteração estrutural da enzima, afetando a formação do complexo enzima-substrato em questão (a inibição alostérica é o exemplo mais citado nesse caso: "alostérico" significa exatamente "outro espaço", é um outro espaço na enzima onde o inibidor se liga - o inibidor alostérico é mais rápido nos efeitos do que inibidores que agem no sítio ativo).

Nesse caso o Vmáx (eixo das ordenadas) diminui, porque há menos enzima total disponível, ou "funcionante" (lembre, a Vmáx tem o conceito de quantidade de enzima "embutido" nela, pois sempre quanto mais enzima, mais reação!).

Já o Km não se modifica, pois para o substrato em questão (valor da abscissa) há "espaço" suficiente na enzima (o inibidor não é competitivo, o "lugarzinho" na enzima - sítio ativo - permanece vago para aquele substrato). Então a quantidade de substrato necessária para que a metade da velocidade máxima seja atingida (definição de Km) é o mesmo.