Glutamina e Ácido Glutâmico (Cuidado, Contêm "Glut"!)

Dois aminoácidos com nomes muito parecidos (um, a glutamina, uma amida, derivado do outro, o ácido glutâmico) têm uma tremenda importância (junto com a alanina representam cerca de 80% do total do chamado "pool" de aminoácidos) no organismo.

Ambos contêm o prefixo "glut", mas têm em comum com o famoso glúten (combinação de proteínas em certos cereais, causadora da doença celíaca) apenas a origem do nome (a glutamina foi descoberta a partir de experimentos com o glúten).

O ácido glutâmico, pela sua característica carga negativa em pH fisiológico, é importante em proteínas que carream prótons como o sódio e o cálcio, pela atração exercida nestes metais (o grande exemplo é a proteína albumina, que tem na sua parte externa, hidrofílica, grande quantidade de aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente).

Além disso, seu anion, o glutamato (não confundir, não é um outro aminoácido!), é de longe o principal neurotransmissor (excitatório) presente no sistema nervoso (em mais de 90% das sinapses do cérebro humano!). E curiosamente, por ser um aminoácido onipresente nas proteínas do organismo como um todo, demorou para ser reconhecido efetivamente como um neurotransmissor (na década de 1970, muito tempo depois da noradrenalina, acetilcolina e da serotonina).

Não bastassem essas funções, o glutamato é ainda o depositário (junto com o ácido aspártico e a alanina) dos grupos amino dos outros aminoácidos no seu catabolismo (por transaminação*, processo que acontece em todas as células, e posterior desaminação - no fígado - para a formação da uréia, a maneira do organismo "se livrar" dos grupos amino "envelhecidos").

Já a glutamina, além da porção amida (substituinte de uma das carboxilas do próprio ácido glutâmico, de onde teoricamente provém, tornando-a assim uma molécula neutra, mas polar) é o aminoácido em maior concentração nos músculos e no próprio sangue. Suas três maiores funções são: 1) transformar-se no glutamato (reação reversível), 2) formar parte das proteínas, e 3) (talvez a mais importante) "pegar sobras" de grupos amônia nas células hepáticas (que "escapam" da formação da amônia para eliminação), ou seja, é uma molécula de economia de nitrogênio (a glutamina é um dos quatro aminoácidos que possuem grupos amina em dobro na mesma molécula).

*Cuidado com o termo, pois a transaminação também é uma desaminação (transferência do grupo amino do aminoácido, que se transforma em cetoácido)!